Правильный обмен веществ в клетках, растительных и животных, сопровождается образованием активных форм кислорода (АФК) и их производных [1].
Каталаза (ЕС 1.11.1.6) является ферментом, который присутствует главным образом в пероксисомах клеток млекопитающих. Это тетрамерный фермент, состоящий из четырех идентичных тетраэдрически расположенных субъединиц массой 60 кДа, каждая из которых содержит в своем активном центре гемовую группу и NADPH. Каталаза обладает двумя ферментативными активностями в зависимости от концентрации H2O2. Если концентрация H2O2 высока, каталаза действует каталитически, то есть удаляет H2O2, образуя H2O и O2 (каталитическая реакция) [2]. Однако при низкой концентрации H2O2 и в присутствии подходящего донора водорода, например, этанола, метанола, фенола и других, каталаза действует пероксидно, удаляя H2O2, но окисляя его субстрат (пероксидатическая) реакция.
Человеческие пероксидазы можно разделить на две группы: истинные и псевдо-пероксидазы. Истинные пероксидазы - это ферменты, основная функция которых заключается в генерировании свободных радикалов в цикле пероксидазы и (псевдо) гипогалогенных кислот в цикле галогенирования. Основные истинные пероксидазы являются миелопероксидазами, эозинофилы пероксидаза и лактопероксидаза. Псевдо – пероксидазы выполняют различные важные функции в организме, но под воздействием внешних условий они могут проявлять пероксидазоподобную активность [3]. В качестве окислительных интермедиатов эти пероксидазы продуцируют не только активные соединения гема, но также тирозильные радикалы на основе белка. Гемоглобин, миоглобин, цитохром с / кардиолипиной комплексы и цитоглобин рассматривается как псевдопероксидазы . Пероксидазы играют важную роль во врожденном иммунитете и во многих физиологически важных процессах, таких как апоптоз и передача сигналов клетками. Неблагоприятная чрезмерная активность пероксидазы связана с окислительным повреждением клеток и тканей, что вызывает различные заболевания человека. Следовательно, регуляция деятельности пероксидазы имеет большое значение. Пероксидазы различаются по структуре, свойствам и расположению.
Внеклеточное пространство защищено от окислительного стресса ферментом антиоксидантной системой - супероксиддисмутазы (EC-SOD), которая высоко экспрессируется в отдельных тканях, включая кровеносные сосуды, сердце, легкие, почки и плаценту. EC-SOD содержит уникальный гепарин-связывающий домен на своем карбокси-конце, который устанавливает локализацию во внеклеточном матриксе, где фермент удаляет супероксидный анион. Гепарин-связывающий домен EC-SOD может быть удален путем протеолитического расщепления, высвобождая активный фермент во внеклеточную жидкость [4]. В дополнение к защите от внеклеточного окислительного повреждения, EC-SOD, удаляя супероксид, сохраняет биоактивность оксида азота и облегчает вызванную гипоксией экспрессию генов. Потеря активности EC-SOD способствует патогенезу ряда заболеваний, связанных с тканями с высоким уровнем конститутивной внеклеточной экспрессии супероксиддисмутазы . Основная биологическая роль ES-SOD предотвращение стресса внеклеточных окислителей.