Технологии обогащения продуктов животного обогащения селеном нуждаются в совершенствовании [1]. При этом необходимо обоснование условий получения функциональных биомодифицированных коллагеновых субстанций [2], разработка современных подходов к проектированию белковых добавок с заданным составом и свойствами, включая молекулярное и компьютерное моделирование [3, 4], разработку подходов к формализованному описанию тепломассообменных процессов при выделении коллагенов из тканей [5].
Способ получения белковой добавки для обогащения селеном пищевых продуктов предусматривает выделение белка из соединительных тканей, получение гидролизата белка, модификацию его препаратом селена. В качестве соединительной ткани используют жилки, сухожилия, фасции, из которых в качестве белка выделяют коллаген путем пероксидно-щелочного гидролиза соединительных тканей, гидролизат коллагена получают выдержкой в течение 2,5-3,0 ч при 36-38 оС с препаратом коллагеназа пищевая в количестве 0,02 % к массе коллагена, а модификацию коллагена селеном осуществляют путем выдержки с 4,4-ди[3(5-метилпиразолил] (ДМДПС) из расчета 100 мкг селена на 1 г коллагена при рН 9 в течение 2-4 ч при 18-24 оС.
Использование жилок и сухожилий позволяет увеличить массовый выход источника белка (9,7-12,4 %) для получения добавки при жиловке говядины по сравнению с выйной связкой крупного рогатого скота (КРС) (0,8 %). Организация коллагеновых структур в составе сухожилий, связок, фасций характерна как параллельным расположением волокон и пучков, так и их переплетением под различным углом с развитым межклеточным матриксом [6, 7]. При этом массовая доля водо- , соле- и щелочерастворимой белковых фракций в отходах жиловки говядины составляет соответственно 5,6; 7,4; 20% , в том числе 19,9 % коллагена. Специфическая пространственная организация молекул коллагена с образованием трехжильной левозакрученной альфа-спирали обусловлена специфическим аминокислотным составом этого белка с большим количеством реакционно способных групп. Однако наличие внутри- и межмолекулярных поперечных связей ограничивают сорбционную ёмкость коллагена в структуре соединительных тканей.
Для повышения сорбционной емкости коллагена его выделяют из соединительных тканей, для чего проводят их пероксидно-щелочной гидролиз, а затем получают гидролизат коллагена выдержкой его с ферментным препаратом «коллагеназа пищевая» при условиях, оптимальных для действия этого препарата (температура 36-38 0С, естественный рН среды для соединительных тканей КРС. Для пероксидно-щелочного гидролиза соединительных тканей применяют пероксидно-щелочную композицию, состоящую из раствора гидроксида натрия с массовой долей 10 % и раствора пероксида водорода 3 % в соотношении 10:1. Механизм действия гидроксида натрия заключается в нарушении и ослаблении некоторых водородных мостиков, частичном разрыве белково-углеводных мембран, окружающих пучки коллагеновых фибрилл. При обработке соединительных тканей в растворе, содержащем гидроксид натрия и пероксид водорода, в результате взаимодействия этих двух компонентов происходит экзотермическая реакция, которая интенсифицирует процесс разрыва водородных связей, что приводит к разрыхлению структуры ткани и деструкции балластных веществ (водо- и солерастворимые белковые и липидные фракции).
Библиографическая ссылка
Галочкина Н.А., Макаркина Е.Н., Булавский А.А., Барыкин Р.А., Шестакова Н.С. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ КОЛЛАГЕНА В КАЧЕСТВЕ БИОПОЛИМЕРНОЙ МАТРИЦЫ ПРИ ПОЛУЧЕНИИ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ БЕЛКОВЫХ ДОБАВОК // Международный студенческий научный вестник. – 2015. – № 3-3. ;URL: https://eduherald.ru/ru/article/view?id=12920 (дата обращения: 21.11.2024).